Показати простий запис статті
dc.contributor.author |
Пирог, Т.П. |
|
dc.contributor.author |
Шевчук, Т.А. |
|
dc.contributor.author |
Клименко, Ю.О. |
|
dc.date.accessioned |
2010-04-13T11:50:00Z |
|
dc.date.available |
2010-04-13T11:50:00Z |
|
dc.date.issued |
2009 |
|
dc.identifier.citation |
Особливості окиснення алканів у Rhodococcus erythropolis ЕК-1 – продуцента поверхнево-активних речовин / Т.П. Пирог, Т.А. Шевчук, Ю.О. Клименко // Мікробіол. журн. — 2009. — Т. 71, № 4. — С. 9-14. — Бібліогр.: 14 назв. — укр. |
uk_UA |
dc.identifier.issn |
0201-8462 |
|
dc.identifier.uri |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/7787 |
|
dc.description.abstract |
У клітинах штаму Rhodococcus erythropolis ЕК-1, вирощеного на н-гексадекані, визначено активність ферментів окиснення н-гексадекану і н-гексадеканолу. Показано, що окиснення н-гексадекану у R. erythropolis ЕК-1 здійснюється алкангідроксилазним комплексом, що містить залізосіркопротеїд рубредоксин. Підвищення концентрації іонів заліза у середовищі культивування бактерій до 10 мг/л супроводжувалося збільшенням активності алкангідроксилази у 2 рази. Встановлено, що катіони натрію є активатором, а катіони калію – інгібітором алкангідроксилази R. erythropolis ЕК-1. За умов росту на н-гексадекані у клітинах R. erythropolis ЕК-1 виявлено чотири алкогольдегідрогенази – НАД+-, НАДФ+-, піролохінолінхінон(ПХХ)- і 4-нітрозо-N,N-диметиланілін (НДМА)-залежні ферменти. Активність НДМА-залежної алкогольдегірогенази була максимальною (до 110-120 нмоль•хв^-1•мг^-1білка) у ранній експоненційній фазі росту бактерій. Одержані дані є основою для вдосконалення технології одержання поверхнево-активних речовин R. erythropolis ЕК-1. |
uk_UA |
dc.description.abstract |
В клетках штамма Rhodococcus erythropolis ЭК-1, выращенного на н-гексадекане, определена активность ферментов окисления н-гексадекана и н-гексадеканола. Показано, что окисление н-гексадекана у R. erythropolis ЭК-1 осуществляется алкангидроксилазным комплексом, содержащим железосеропротеид рубредоксин. Повышение концентрации ионов железа в среде культивирования бактерий до 10 мг/л сопровождалось увеличением активности алкангидроксилазы в 2 раза. Установлено, что катионы натрия являются активатором, а катионы калия – ингибитором алкангидроксилазы R. erythropolis ЭК-1. При культивировании на н-гексадекане в клетках R. erythropolis ЭК-1 выявлено четыре алкогольдегидрогеназы – НАД+-, НАДФ+-, пирролохинолинхинон(ПХХ)- и 4-нитрозо-N,N-диметиланилин (НДМА)-зависимые ферменты. Активность НДМА-зависимой алкогольдегидрогеназы была максимальной (до 110-120 нмоль^-1•мин-1•мг^-1 белка) в ранней экспоненциальной фазе роста бактерий. Полученные данные являются основой для усовершенствования технологии получения поверхностно-активных веществ R. erythropolis ЭК-1. |
uk_UA |
dc.description.abstract |
The hexadecane oxidation of Rhodococcus erythropolis EK-1 was established to be catalyzed by the alkane hydroxylase complex containing Fe-S proteid rubredoxin. Alkane hydroxylase activity was increased twice in the presence of 10 mg/l iron ions in the cultivation medium. Sodium ions were shown to be an activator of alkane hydroxylase. Four types of alcohol dehydrogenases (NAD, NADP, pyrroloquinoline quinone and N,N-dimethyl1-4-nitrosoaniline-dependent enzymes) were found in hexadecane-grown cells of R.erythropolis EK-1. The obtained data are the basis for the improvement of surface active substances technology. |
uk_UA |
dc.language.iso |
uk |
uk_UA |
dc.publisher |
Інститут мікробіології і вірусології ім. Д.К. Заболотного |
uk_UA |
dc.subject |
Експериментальні праці |
uk_UA |
dc.title |
Особливості окиснення алканів у Rhodococcus erythropolis ЕК-1 – продуцента поверхнево-активних речовин |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Особености окисления алканов у Rhodococcus erythropolis ЭК-1 – продуцента поверхностно-активных веществ |
uk_UA |
dc.title.alternative |
Particularities of Alkanes Oxidation in Rhodococcus erythropolis EK-1 Strain – Producer of Surface-Active Substances |
uk_UA |
dc.type |
Article |
uk_UA |
dc.status |
published earlier |
uk_UA |
dc.identifier.udc |
759.873.088.5:661.185 |
|
Файли у цій статті
Ця стаття з'являється у наступних колекціях
Показати простий запис статті