Досліджено деякі особливості структурної організації позаклітинного сіалоспецифічного лектину сапрофітного штаму Bacillus subtilis ІМВ В-7014. Встановлено, що він являє собою комплекс ізоформ, які відрізняються між собою за фізико-хімічними та біологічними властивостями, а саме: напрямком руху в електричному полі, локалізацією згідно з різними значеннями рІ, електрофоретичною рухомістю, рівнем активності, ступенем афінності до різних вуглеводів та спорідненістю до еритроцитів тварин різної видової належності. Характерною ознакою для всіх ізоформ лектину є наявність молекулярної одиниці з масою 50 кДа, саме якій притаманні лектинові властивості: гемаглютинуюча активність та спорідненість до сіалових кислот і сіаловмісних глікокон'югатів.
Some properties of the structural organization of extracellular sialic acid-specific lectin that was produced by Bacillus subtilis IMV B-7014 are investigated. It is shown that the lectin represents a complex of isoforms that are notable for physicochemical and biological properties such as the direction of movement in an electrical field, localization in accordance with different pI values, electrophoretical mobility, level of hemagglutination activity and specificity to different carbohydrates, and affinity level to erythrocytes from different animal species. The feature of all lectin isoforms is the presence of a subunit with a molecular weight of 50 kDa. It possesses lectin properties: hemagglutination activity and specificity to sialic acids and sialic acid-containing glycoconjugates.