ІЧ-спектроскопічне дослідження високодисперсного кремнезему, титано- та алюмокремнеземів, модифікованих білком

Abstract

Методом ІЧ-спектроскопії досліджено вплив природи поверхні високодисперсних оксидів (кремнезему А-300, титано- та алюмокремнеземів) на адсорбцію білку бичачого сироваткового альбуміну (БСА) при різних значеннях рН розчину (2.5, 4.8, 7.0). За даними аналізу ІЧ-спектрів встановлено, що при рН 4.8 (ізоелектрична точка (ІЕТ) БСА) у всіх випадках процес супроводжується утворенням сильного водневого зв’язку між вільними силанольними групами поверхні та карбоксильними і аміногрупами адсорбованого білку. Зниження величини граничної адсорбції для білку при рН 2.5 та 7.0 для кожного з оксидів та ступеня покриття їх поверхні БСА свідчить про залежність процесу від особливостей структури оксиду та рН. На підставі аналізу смуг поглинання амід І та амід ІІ в ІЧ-спектрах оксидів з адсорбованим альбуміном розглянуто зміни в просторовому розташуванні білку на поверхні твердої фази в залежності від рН.

Методом ИК-спектроскопии исследовано влияние природы поверхности высокодисперсных оксидов (кремнезема А-300, титано- и алюмокремнеземов) на адсорбцию белка бычьего сывороточного альбумина (БСА) при разных значениях рН раствора (2.5, 4.8, 7.0). По данным анализа ИК-спектров установлено, что при рН 4.8 (изоэлектрическая точка (ИЭТ) БСА) во всех случаях процесс сопровождается образованием сильной водородной связи между свободными силанольными группами поверхности и карбоксильными и аминогруппами адсорбированного белка. Снижение величины предельной адсорбции для белка при рН 2.5 и 7.0 для каждого из оксидов и степени покрытия их поверхности БСА свидетельствует о зависимости процесса от особенностей структуры оксида и рН. На основе анализа полос поглощения амид I и амид II в ИК-спектрах оксидов с адсорбированным альбумином рассмотрены изменения в пространственном размещении белка на поверхности твердой фазы в зависимости от рН.

The effect of surface structure of ultrafine silicas (silica A-300, titania/silica and alumina/silica) on adsorption of bovine serum albumin (BSA) was studied at various solution pH values (2.5, 4.8, 7.0). To the IR spectra show that the adsorption at pH 4.8 (isoelectric point (IEP) of BSA) was accompanied by the formation of strong hydrogen bonds between free surface silanol groups and carboxil and amino groups of adsorbed protein molecules. Decrease in the platean adsorption and surface coverage by BSA at pH 2.5 and 7.0 observed for all oxides confirm dependence of the adsorption upon surface structure and pH value. Changes in protein space location at solid surface depending on pH are discussed on the basis of analysis of such absorption bands as amid I and amid II.