Dephosphorylation of tuberous sclerosis complex 2 by serine/threonine protein phosphatase 5

Abstract

We report here for the first time specific interaction between tuberous sclerosis complex 2 (TSC2) and protein phosphatase 5 (PP5) in mammalian cells. We found that the interaction is stronger in exponentially growing and serum stimulated cells when compared to serum starved cells. In addition, we provide the evidence that PP5 dephosphorylates specifically TSC2 at sites, associated with its activation via AMP kinase (AMPK) pathway. Taken together, these results suggest that PP5 exerts negative regulation on TSC1/2 function through dephosphorylation of AMPK-mediated sites.

Вперше показано, що туберозно-склерозний комплекс 2 (TSC2) специфічно взаємодіє з протеїнфосфатазою 5 (PP5) у клітинах ссавців. Така взаємодія є характерною для клітин, що перебувають у фазі експоненційного росту, а також у стимульованих сироваткою клітинах. Встановлено, що PP5 дефосфорилює TSC2 по сайтах, специфічних для AMP кінази (AMPK) і відповідно може відігравати негативну роль у регуляції активності TSC1/2 комплексу.

Впервые показано, что туберозно-склерозный комплекс 2 (TSC2) специфически взаимодействует с протеинфосфатазой 5 (PP5) в клетках млекопитающих. Данное взаимодействие является характерным для клеток, находящихся в фазе экспоненциального роста, а также в стимулированных сывороткой клетках. Установлено, что PP5 дефосфорилирует TSC2 по сайтам, специфичным для AMP киназы (AMPK) и соответственно может играть негативную роль в регуляции активности TSC1/2 комплекса.