Триптические пептиды полиэдрина вируса ядерного полиэдроза (ВЯП) кольчатого шелкопряда, Malacosoma neustria

Abstract

Восстановленный и карбоксиметилированный полиэдрин расщепляли трипсином. Из триптического гидролизата методом гель-фильтрования, высоковольтного электрофореза и хроматографии на бумаге выделено 48 пептидов. Определено их строение или амино- кислотный состав. 30 пептидов с уникальными аминокислотными последовательностями насчитывают 246 остатков аминокислот. Обсуждаются особенности взаимодействия протеазы полиэдров ВЯП М. neustria с полиэдрином.

Відновлений та карбоксиметильований поліедрин розщепляли трипсином. Із триптичного гідролізату методом гель-фільтрування, високовольтового електрофорезу і хроматографії на папері виділено 48; пептидів. Визначено їх побудову або амінокислотний склад. 30 пептидів з унікальними амінокислотними послідовностями нараховують 246 залишків амінокислот. Обговорюються особливості взаємодії протеази поліедрів ВЯП М. neustria з поліедрином.

The polyhedrin of the M. neustria nuclear polyhedrosis virus (NPV) was reduced and carboxymethylated and subjected to tryptic digestion was separated by gel filtration and paper high-voltage electrophoresis and chromatography. 48 peptides were isolated and the structure or amino acid composition of them was determined. 30 peptides have non-overlapping sequences comparising 246 amino acid residues. The peculiarities of the interaction of the M. neustria NPV polyhedral protease with the polyhedrin of that are discussed.