Особенности взаимодействия гистона Н1 с ДНК

Abstract

Исследованы комплексы гистона Н1 из тимуса теленка с высокомолекулярной ДНК. Структурные изменения в молекуле гистона Н1 и его связываний с ДНК регистрировали по флюоресценции единственного остатка тирозина в гистоне Н1, а изменения в компактизации ДНК — турбидиметрически. На основании флюоресцентных измерений вычислены константы связывания глобулярного участка гистона Н1 с ДНК при различных концентрациях соли и мочевины. Показано, что при физиологической ионной силе происходит компактизация ДНК, образование упорядоченной структуры глобулярного участка гистона Н1 и резкое ослабление его связывания с ДНК. Процесс компактизации ДНК не зависит от присутствия мочевины в растворе. Делается вывод о том, что глобулярный участок гистона Н1 не участвует в компактизации ДНК в хроматине, обсуждается роль различных структурных областей гистона Н1 в стабилизации структуры хроматина.

Досліджено комплекси гістона Н1 з тимуса теляти з високомолекулярною ДНК. Структурні зміни в молекулі гістона Н1 і його зв’язування з ДНК реєстрували за флуоресценцією єдиного залишку тирозину в гістоні Н1, а зміни в компактизації ДНК – турбідиметрично. На основі флуоресцентних вимірювань обчислено константи зв’язування глобулярної ділянки гістона Н1 з ДНК за різних концентрацій солі і сечовини. Показано, що за фізіологічної іонної сили відбувається компактизація ДНК, формування впорядкованої структури глобулярної ділянки гістона Н1 і різке ослаблення його зв’язування з ДНК. Процес компактизації ДНК не залежить від присутності сечовини в розчині. Зроблено висновок про те, що глобулярна ділянка гістона Н1 не бере участі в компактизації ДНК в хроматині, обговорюється роль різних структурних областей гістона Н1 у стабілізації структури хроматину.

The complexes of HI histone from the calf thymus with DNA are studied. Structural changes within a molecule of H1 histone and its binding with DNA are registered by the fluorescence of the single tyrosine residue in H1 whereas the changes in compactination of DNA are registered turbidimetrically. Association constants of the H1 histone globular part with DNA were found on the basis of fluorescence measurements at the different concentration of salt and urea. It is shown that physiological ionic strength induces compactization of DNA, folding of the globular part of H1 histone and a sharp decrease of its binding with DNA. The DNA compactization does not depend on the urea presence in the solution. It is possible to conclude that the globular part of HI histone is not involved in DNA compactization in chromatin. The role of various structural regions of histone H1 in chromatin structure stabilization is discussed.