Адсорбционными методами изучено взаимодействие препарата белкового гидролизата «Геоссен», полученного из оссеина костей крупного рогатого скота, с поверхностью высокодисперсного кремнезема. Методом ЯМР-спектроскопии в условиях вымораживания жидкой фазы определялись параметры взаимодействия белкового гидролизата с частицами нанодисперсного гидроксиапатита, самоассоциация молекул «Геоссена» и изменение величины гидратации, обусловленное взаимодействием белковых молекул с гидроксиапатитом. Молекулы белкового гидролизата «Геоссен» практически необратимо адсорбируются на поверхности высокодисперсного кремнезема и слабо взаимодействуют с наноразмерными частицами гидроксиапатита, что может быть одной из главных причин биологической инертности гидроксиапатитов. Взаимодействие оссеина с частицами кремнезема происходит путем формирования водородносвязанных комплексов с силанольными группами. Большинство силанольных групп оказываются в связанном состоянии даже при условии заполнения поверхности кремнезема молекулами белка существенно ниже толщины монослойного покрытия.
The interaction between protein hydrolyzate “Geossen”, which was obtained from bone protein ossein, with surface of high dispersed silica was investigated by adsorption methods. Parameters of interplay between protein hydrolyzate with particles of nanodispersed hydroxyapatite, self-association of “Geossen” molecules and change the value of hydratation, in cause the cooperation between protein molecules with hydroxiapatite were determined by ¹H NMR spectroscopy method with layer-by-layer freezing-out of liquid faze. It was shown that molecules of protein hydrolizate practically irreversible adsorbed on the high dispersed silica surface and weakly reaction with hydroxiapatite nanopaticles. This is may be caused the one of the important reasons of biological inertly hydroxiapatite. The interaction between ossein with silica particles take place with formation hydrogen bounded complexes with silanols groups. The most part of silanols groups are obtained in bounded states when covering the silica surface by protein molecules lower the thickness of monolayer even.