http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/5628 2026-04-12T11:44:07Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/5641 Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis Бояршин, К.С.; Крикливый, И.А.; Раевский, А.В.; Химин, А.А.; Яремчук, А.Д.; Тукало, М.А. Обеспечение аминокислотной специфичности аминоацил-тРНК синтетаз в ряде случаев требует проведения гидролиза ошибочно синтезированных продуктов, известного как аминокислотное редактирование. Бактериальные пролил-тРНК синтетазы содержат специальный редактирующий домен, деацилирующий аланил-тРНКPro и таким образом демонстрирующий посттрансферную редактирующую активность. Механизм тРНК-зависимого редактирования пролил-тРНК синтетазой остается нераскрытым. Цель настоящей работы состояла в изучении структуры активного центраредактирующего домена пролил-тРНК синтетазы E. faecalis. Аминокислотные позиции E218, T257, K279, G331, S332, G334, H366 избраны для сайт-направленного мутагенеза (аланинового сканирования), а редактирующая активность мутантных форм сопоставлена с диким типом пролил-тРНК синтетазы. Выявлены три аминокислотных остатка, имеющих значение для посттрансферной редактирующей активности фермента, – K279, G331 и H366. Полученные данные подтверждают существующие предположения о структуреактивного центра редактирующего домена бактериальных пролил-тРНК синтетаз.; The maintenance of amino acid specificity by aminoacyl-tRNA synthetases can require the hydrolysis of missynthesized products that is known as amino acid editing. Bacterial prolyl-tRNA synthetase includes a special editing domain, that deacylates alanyl-tRNAPro, and so exhibits post-transfer editing activity. The mechanism of tRNA-dependent editing by prolyl-tRNA synthetase has to be defined. The present work aim is to study the structure of the active site of enterobacteria E. faecalis prolyl-tRNA synthetase editing domain. The amino acids positions E218, T257, K279, G331, S332, G334, and H366 have been chosen for the site-directed mutagenesis (alanine scanning). An editing activity of the mutants was compared with the wild type prolyl-tRNA synthetase. Three amino acid residues, important for the editing activity, K279, G331 and H366, were revealed. This data are consistent with the existing suppositions about the structure of bacterial prolyl-tRNA synthetase deacylating active site. 2009-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/5640 Plant sulfolipid. II. Mutant study and phosphate deficiency Taran, N.Yu.; Okanenko, A.A.; Kosyk, O.I. Study with SQDG-deficient mutants showed that formation of the sulfonic acid precursor, UDP-sulfoquinovose, in higher plants is considered to be catalyzed by the orthologous plant proteins SQD1. The second required plant enzyme, SQD2, is highly similar to glycosyltransferases and it is proposed that this protein represents sulfolipid synthase. The results of recent works have shown that for the stable activity PS II needs the presence of SQDG and that it participates in PS II recovering through some mechanism dependent on light. Under phosphate-limiting conditions a decrease in the content of one acidic lipid (PG) was accompanied by an increase in the content of the other acidic lipid (SQDG), which resulted in the maintenance of a certain level of total acidic lipids of chloroplast membranes. 2009-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/5639 Рекомбінація у локусах імуноглобулінових генів Галицький, В.А.; Комісаренко, С.В. Зазначено, що перебіг рекомбінації у локусах імуноглобулінових генів чітко координується генною мережею диференціації лімфоцитів. Клітинні мікроРНК можуть забезпечувати у цьому випадку алельне виключення за рахунок мікроРНК-опосередкованого метилювання ДНК і брати участь у перенацілюванні активності рекомбіназ із локусів генів важких імуноглобулінових ланцюгів на локуси генів легких ланцюгів.; Зазначено, що перебіг рекомбінації у локусах імуноглобулінових генів чітко координується генною мережею диференціації лімфоцитів. Клітинні мікроРНК можуть забезпечувати у цьому випадку алельне виключення за рахунок мікроРНК-опосередкованого метилювання ДНК і брати участь у перенацілюванні активності рекомбіназ із локусів генів важких імуноглобулінових ланцюгів на локуси генів легких ланцюгів. 2009-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/5638 Клітинні і молекулярно-генетичні механізми симбіозу та асоціативної взаємодії мікроорганізмів з рослинами у ризосфері Льошина, Л. Розглянуто результати досліджень взаємодії мікроорганізмів і рослин у ризосфері. Увагу приділено процесу контактної асоціації клітин мікроорганізмів і тканин рослин за участі конкретних молекулярних структур, у якому домінантна роль приділяється білково-вуглеводним взаємовідносинам. Відзначено загальні риси та відмінності у формуванні арбускулярної мікоризи, бобово-ризобіального симбіозу та асоціації небобових рослин із азоспірилами.; The review contains the results of research on symbiotic and associative interaction of microorganisms and plants in rhizosphere. A special attention is given to the process of contact association of microorganisms and plants tissues including the concrete molecular structures and dominant role pertaining to protein-carbohydrate interaction. There are common features and distinctions at formation of arbuscular mycorhiza, rhizobialegume symbiosis and association of non-leguminous plants with Azospirillum. 2009-01-01T00:00:00Z