http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/151125 2026-04-12T12:34:41Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/156786 Професор П. К. Шкварніков (до 100-ліття від дня народження) Кунах, В.А. 2006-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/156782 Цитогенетичний аналіз спонтанно імморталізованої клітинної лінії G1 миші Яцишина, А.П.; Підпала, О.В.; Кочубей, Т.П.; Лукаш, Л.Л. Здійснено цитогенетичний аналіз спонтанно імморталізованої клітинної лінії мииіі G1 на 15, 24, 53, 68, 104 і 140-му пасажах культивування in vitro. Виявлено кількісні зміни хромосом та різні хромосомні аберації, особливо високу частоту робертсонівських транслокацій. Спостерігали зменшення гетерогенності клітинної популяції при тривалому культивуванні. Каріотипічна еволюція клітин на етапі становлення тривала не менше 140 пасажів.; Проведен цитогенетический анализ спонтанно иммортализованных клеток мышиной линии G1 на 15, 24, 53, 68, 104 и 140-м пассажах культивирования in vitro. Показано, что клет­ки линии G1 имели количественные изменения хромосом и разные хромосомные аберрации, особенно высокую частоту робертсоновских транслокаций. В процессе длительного пассиования наблюдали снижение гетерогенности клеточной попу­ляции. Кариотипическая эволюция клеток на этапе становле­ния длилась не менее 140 пассажей.; Cytogenetic analysis of the spontaneously immortalized mouse cell line G1 has been carried out on passages 15, 24, 53, 68, 104 and 140 of in vitro cultivation. G1 cells were revealed to have quantitative chromosome changes, different chromosomal aberrations, and a particularly high percentage of Robertsonian translocations. The heterogeneity of cell population was observed to diminish during long-term cell cultivation. The karyotypic evolution of cells lasted not less than 140 passages on the stage of formation. 2006-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/156780 Дослідження взаємодії ізольованого С-модуля тирозил-тРНК синтетази з тРНК методом флуоресцентної спектроскопії Кордиш, М.О.; Корнелюк, О.І. Не каталітичний С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців має подвійну функцію: бере участь у зв' язуванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від каталітичного кора синтетази проявляє иитокінову активність подібно до цитокіну ЕМАР II. С-модуль TyrRS містить залишок триптофану Trp144, який є флуоресцентним зондом у структурі білка, однак локалізований поза сайтом зв'язування РНК. Для дослідження взаємодії ізольованого С-модуля з тРНК консервативний ароматичний залишок (Phe) 127 у РНК-зв' язу вальному центрі методами сайт-спрямованого мутагенезу було замінено на флуорофор Trp127. Це дозволило суттєво підвищити квантовий вихід флуоресценції білка та визначити параметри зв'язування С-модуля з тРНК. На основі даних спектрофлуориметричного титрування визначено величину константи дисоціації комплексу С-модуля з тPHK (Phe), яка складає 2,9-10⁻⁸ М, та стехіометрію комплексу (n = 1,2).; The non-catalytic COOH-terminal module of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase manifests a dual function: involvement in tRNA binding as a cis-factor and cytokine activity after proteolytic cleavage from synthetase catalytic core similar to EMAP II cytokine. The C-module of TyrRS contains a single Trp144 which is an intrinsic fluorescent probe in protein structure, but it is localized outside of RNA binding site. To explore the interaction between C-module and tRNA in solution the conservative aromatic (Phe) 127 residue was substituted for Trp127 fluorophore by site-directed mutagenesis. This replacement allowed enhancing the protein quantum yield and determining the binding parameters of tRNA and C-module. The dissociation constant of the complex between C-module and tRNA (Phe) was calculated on the basis of spectrofluorometric titrations data. It was about 2,9-10⁻⁸ M, and stoichiometry of the complex n=1.2.; Некаталитический С-модуль тирозил-тРНК синтетазы мле­копитающих выполняет двойную функцию: участвует в свя­зывании тРНК как цис-фактор и при протеолитическом расщеплении от каталитического кора синтетазы проявляет цитокиновую активность подобно цитокину ЕМАР II. С-мо­дуль TyrRS содержит остаток триптофана Trp144, который является флуоресцентним зондом в структуре белка, однако локализован вне сайта связывания РНК. Для исследования взаимодействия изолированного С-модуля с тРНК консерва­тивный ароматический остаток (Phe) 127 в РНК-связывающем центре был заменен на флуорофор Trp127 методами сайт-на­правленного мутагенеза. Это позволило существенно повы­сить квантовый выход флуоресценции белка и определить параметры связывания С-модуля с тРНК. На основе данных спектрофлуориметрического титрования определены величи­на константы диссоциации комплекса С-модуля с тPHK (Phe), которая составляет 2,9-10⁻⁸ М, и стехиометрия комплекса (n = 1,2). 2006-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/156778 Віталію Арнольдовичу Кордюму — 75 років Говорун, Д.М. 2006-01-01T00:00:00Z