http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/150955 2026-04-13T08:39:23Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155288 Асимметрия субъединиц аспартатаминотрансферазы в растворе Кочкина, В.М.; Кузнецов, Д.А. С помощью циркулярно-дихроичного титрования фермента (КФ 2.6.1.1) в области рН 4,3–9,5 и обработки данных с использованием компьютерной техники показано, что кажущееся рК ферментсвязанного пиридоксаль-5'- фосфата субъединиц различаются и составляют рК₁'=5,55±0,20; рK₂' = 6,87±0,14.; За допомогою циркулярно-дихроїчного титрування ферменту (КФ 2.6.1.1) в області рН 4,3–9,5 і обробки даних з використанням комп’ютерної техніки показано, що позірна рК ферментзв’язаного піридоксаль-5'-фосфату субодиниць різняться і становлять рК₁' = 5, 55 ± 0,20; рK₂' = 6,87 ± 0,14.; The apparent pK of enzyme-bound pyridoxal-5'-phosphate of subunits determined by circular dichroismic pH titralion of the pyridoxal form of aspartate aminotransferase (EC 2.6.1.1) amounts to pK₁' = 5.55 ± 0.2, pK₂' = 6.87 ± 0.14. 1987-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155287 Регуляция экзогенным аденином экспрессии генов ADE2 и ADE1, кодирующих структуру двух ферментов пуринового биосинтеза у дрожжей Saccharomyces cerevisiae Аленин, В.В.; Домкин, В.Д.; Ковалева, А.А.; Смирнов, М.Н. Авторами показано, что у дрожжей Saccharomyces cerevisiae регуляция экспрессии генов ADE2 и ADE1, вызванная экзогенным аденином, осуществляется на предтрансляционном уровне. Авторы предполагают, что экспрессия четырех генов пуринового биосинтеза ADE4, ADE2, ADE1 и ADE13 одновременно регулируется экзогенным аденином на транскрипционном уровне.; Авторами показано, що у дріжджів Saccharomyces cerevisiae регуляція експресії генів ADE2 і ADE1, викликана екзогенним аденіном, здійснюється на передтрансляційному рівні. Автори припускають, що експресія чотирьох генів пуринового біосинтезу ADE4, ADE2, ADE1 і ADE13 одночасно регулюється екзогенним аденіном на транскрипційному рівні.; Exogenous adenine has been studied for its influence on the expression of ADE2 and ADE1 genes coding for the primary structure of enzymes: AIR-carboxylase (EC 4.1.1.21) and SAICAR-synthetase (EC 6.3.2.6) in yeast Saccharomyces cerevisiae. It is shown that under the repression conditions (cultivation of yeasts on the complete PEPP medium containing 0.5 g/1 of adenine, concentration of mRNAs necessary for translation of both AIR-carboxylase and SAICAR-synthetase is lower than under nonrepressed conditions (PEPP medium). The activities of the mentioned enzymes are observed to decrease under the repression. The data obtained permit supposing that expression of ADE2 and ADEl genes as well as of two other purine biosynthesis genes — ADE4 and ADE13 is regulated simultaneously by exogenous adenine at the transcriptional level. 1987-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155286 Влияние редокс-потенциала среды на каталитическую активность НАД-зависимой гидрогеназы Петров, Р.Р.; Уткин, И.Б.; Егоров, А.М.; Попов, В.О. Исследовано влияние окислительно-восстановительного потенциала среды на каталитическую активность НАД-зависимой гидрогеназы водород-окисляющих бактерий Alcaligenes eutrophus Z1. Кофермент-зависимые реакции и реакция поглощения водорода в присутствии метилвиологена контролируются редокс-переходами с потенциалами полуволн —300 и —400 мВ соответственно. Обсуждается физиологическая роль редокс-регуляции каталитических свойств фермента.; Досліджено вплив окиснювально-відновного потенціалу середовища на каталітичну активність НАД-залежної гідрогенази воденьокиснювальних бактерій Alcaligenes eutrophus Z1. Кофермент-залежні реакції і реакція поглинання водню за присутності метилвіологену контролюються редокс-переходами з потенціалами напівхвиль –300 і –400 мВ відповідно. Обговорюється фізіологічна роль редокс-регуляції каталітичних властивостей ферменту.; The effect of redox potential of the medium on the catalytic properties of soluble hydrogenase from hydrogen-oxidizing bacteria Alcaligenes eutrophus Zl was studied. Two transitions on the catalytic activity of the enzyme vs redox potential profiles are observed: transitions with Em~—300 mV and Em~—400 mV control NAD(H)-dependent activities of enzyme and hydrogen uptake reaction with methyl viologen, respectively. These redox transitions may be accounted for by the model of the intramolecular electron transport chain of hydrogenase. A possible physiological role of the redox regulation of the hydrogenase catalytic activity is discussed. It is assumed that hydrogenase is regulated in vivo by the pool of nicotinamide adenine dinucleotides. 1987-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155259 В ДНК микоплазм, обладающих подвижностью, обнаружены фрагменты, гомологичные гену актина эукариот Чернова, О.А.; Чернова, Н.А.; Борхсениус, С.Н. В ДНК микоплазм (прокариоты), обладающих подвижностью (Mycoplasma pneumoniae, Mycoplasma gallisepticum, Spiroplasma citri), обнаружены фрагменты ДНК, гомологичные гену актина дрожжей (Saccharomyces cerevisiae). В ДНК микоплазм, не обладающих подвижностью, гибридизующиеся с этим геном фрагменты не обнаружены.; У ДНК рухливих мікоплазм (прокаріоти) (Mycoplasma pneumoniae, Mycoplasma gallisepticum, Spiroplasma citri) виявлено фрагменти ДНК, гомологічні гену актину дріжджів (Saccharomyces cerevisiae). У ДНК нерухливих мікоплазм фрагменти, які гибрідизуються з цим геном, не виявлені.; The fragments homologous to actin gene of Saccharomyces cerevisiae have been revealed in DNAs of mobile mycoplasmas (procaryotic organisms): Mycoptasma pneumoniae, Mycoplasma gallisepticum, Spiroplastna citri. The fragments homologous to actin gene of Saccharomyces cerevisiae have not been revealed in DNAs of immobile mycoplasmas. The presence of such fragments in DNAs of mycoplasmas can be consequence of common origin of actin-like molecules in cells of different organisms or "horizontal transfer" of actin gene (from host cell to mycoplasma cell). 1987-01-01T00:00:00Z