http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/114769 2026-04-23T19:15:51Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/119061 NATO Advanced Research Workshop “Dimensionality effects and non-linearity in ferroics” 2004-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/119042 In memory of Zinoviy Gurskii Bryk, T. 2004-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/119008 Electronic transport properties of compounds with temperature unstable intermediate valence of Ce Koterlyn, M.D.; Yasnitskii, R.I.; Morokhivskii, B.S. Results of a thermoelectric power component (Sf) and electrical resistivity (ρf) measurements connected with the temperature unstable intermediate valence of Ce are presented for CeNi, CeNi₂ and CeNi₂Si₂ compounds in the temperature range 4–800 K. It is shown that dependences Sf (T) and ρf (T) are well described in a wide temperature range within the framework of a simple model of a narrow peak in the density of states gf (E) of Lorentzian shape near the Fermi level. The width of the peak depends on temperature and defines the characteristic single-ion Kondo temperature TK.; Для cполук CeNi, CeNi₂ та CeNi₂Si₂ прeдcтавлeні рeзультати вимірювання в інтeрвалі тeмпeратур 4–800 K cкладових тeрмо-e.р.c. (Sf) та eлeктроопору (ρf), викликаних тeмпeратурно-нecтабільною проміжною валeнтніcтю Ce. Показано, щ о залeжноcті Sf T) та ρf (T) в широкому інтeрвалі тeмпeратур добрe опиcуютьcя на оcнові проcтої модeлі вузького піку гуcтини cтанів gf (E) лорeнцівcької форми біля рівня Фeрмі. Ширина піку залeжить від тeмпeратури і визначаєтьcя одно-іонною тeмпeратурою Kондо TK. 2004-01-01T00:00:00Z http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/118965 Effects of frustration on the kinetics of helix formation in alanine polypeptides Baumketner, A.; Shea, J.-E. The folding kinetics of a seven-residue long alanine polypeptide are investigated using a fully atomic protein model and molecular dynamics simulations. The peptide adopts helical conformations in the native state when simulated in two different implicit solvents: a model with a distance dependent dielectric constant and the generalized Born (GB) model. Although the two solvation models correctly predict the native state of the peptide, they lead to distinct folding kinetics. The model in which the dielectric constant is distance-dependent produces much broader distributions of the first passage time, as measured by the intermittency ratio, than the generalized Born model. In addition, the conformational diffusion search folding mechanism, introduced earlier to study the folding kinetics of helical peptides in explicit solvent, is seen to describe more closely the folding kinetics of the GB model than of the distance-dependent dielectric constant model. Based on these observations, we argue that the implicit solvent model that treats the dielectric constant as dependent on interatomic distances introduces excessive amounts of frustration into the underlying potential energy landscape and is thus far less suitable for modelling the kinetics of protein folding than the more sophisticated GB implicit solvent.; Кінетичні властивості згортання пептиду, що складається з семи амінокислот аланіне, досліджено методом молекулярної динаміки. Пептид розглянуто, використовуючи два типи неявного опису розчинника: модель, в якій діелектрична константа вважається пропорційною до відстані між атомами, і узагальнена модель Борна. Знайдено, що обидві моделі розчинника ведуть до утворення спірального стану пептиду при низьких температурах. Проте кінетичні властивості спірального переходу єрізними для досліджених розчинників. Стверджується, що модель, в якій діелектрична константа вважається змінною, веде до утворення значного числа локальних мінімумів на поверхні потенціальної енергії, що в свою чергу сповільнює реакцію згортання. Показано, що характеристики узагальненої моделі Борна адекватно описують кінетичні властивості білків, спостережувані в експериментах по їх згортанню. На основі отриманих результатів робиться висновок, що узагальнена модель борна євдалішою і більш реалістичною моделлю для опису кінетики згортання білків. 2004-01-01T00:00:00Z