<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">
<title>Біополімери і клітина, 2008, № 6</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/151192" rel="alternate"/>
<subtitle/>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/151192</id>
<updated>2026-04-17T05:57:23Z</updated>
<dc:date>2026-04-17T05:57:23Z</dc:date>
<entry>
<title>Plant sulfolipid. 1. Functions</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157891" rel="alternate"/>
<author>
<name>Okanenko, A.A.</name>
</author>
<author>
<name>Taran, N.Yu.</name>
</author>
<author>
<name>Kosyk, O.I.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157891</id>
<updated>2019-06-21T22:26:00Z</updated>
<published>2008-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Plant sulfolipid. 1. Functions
Okanenko, A.A.; Taran, N.Yu.; Kosyk, O.I.
Plant sulpholipid, sulfoquinovosyl diacylglycerol (SQDG) has been found almost in all photosynthetic organisms. SQDG appears to be concentrated mainly in the chloroplasts of plants, as in envelope so and in lamellar membranes. It is associated with purified chloroplast CF0-CF1 ATPase and supposed does not form lipid matrix but plays a more specific role in the catalytic activity of proteins. SQDG molecules were found in the association of the LHC II-apoproteins and are localised as prosthetic groups at the surface of native D1/D2 heterodimer. Results recent works showed that the physical properties of the PS II complex were altered by the loss of SQDG: for the stable activity PS II needs the presence of SQDG.; Рослинний сульфоліпід сульфохіновозилдіацилгліцерол (СХДГ) знайдено практично в усіх фотосинтезувальних організмах. СХДГ концентрується переважно у хлоропластах рослин як в оболонці, так і в мембранах ламел. СХДГ зв’язується з очищеною CF0-CF1 ATФазою хлоропластів і, як вважають, не формує ліпідної матриці, але при цьому його вплив на каталітичну активність білків є специфічнішим. Молекули СХДГ асоційовані з LHC II-апопротеїнами і локалізовані як простетичні групи на поверхні нативного гетеродимеру D1/D2. Результатами останніх робіт показано, що фізичні властивості комплексу ФС ІІ змінюються із втратою СХДГ: для стабільного функціонування ФС ІІ необхідна його присутність.; Plant sulpholipid, sulfoquinovosyl diacylglycerol (SQDG) has been found almost in all photosynthetic organisms. SQDG appears to be concentrated mainly in the chloroplasts of plants, as in envelope so and in lamellar membranes. It is associated with purified chloroplast CF0-CF1 ATPase and supposed does not form lipid matrix but plays a more specific role in the catalytic activity of proteins. SQDG molecules were found in the association of the LHC II-apoproteins and are localised as prosthetic groups at the surface of native D1/D2 heterodimer. Results recent works showed that the physical properties of the PS II complex were altered by the loss of SQDG: for the stable activity PS II needs the presence of SQDG.
</summary>
<dc:date>2008-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157890" rel="alternate"/>
<author>
<name>Крупская, И.В.</name>
</author>
<author>
<name>Капустян, Л.Н.</name>
</author>
<author>
<name>Сидорик, Л.Л.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157890</id>
<updated>2019-06-21T22:26:31Z</updated>
<published>2008-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка
Крупская, И.В.; Капустян, Л.Н.; Сидорик, Л.Л.
Фосфорилирование белков является важным механизмом посттрансляционной модификации и существенно влияет на клеточные процессы, такие как метаболизм, дифференциация, мембранный транспорт и сигнальные пути клетки. Мелузин – интегрин-β1-связывающий белок – относится к белкам, остро реагирующим на пороговые уровни механического стресса и активирующим сигнальные пути кардиомиоцитов. В данной работе проведен поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина с использованием биоинформатического анализа первичной последовательности белка. С помощью объединенного биоинформатического подхода к предсказанию сайтов фосфорилирования, а также эволюционных и структурных исследований идентифицировано, что именно Ser326, Ser329, Ser334 мелузина являются потенциальными участками для фосфорилирования протеинкиназой СК2.; Фосфорилювання білків є важливим механізмом посттрансляційної модифікації, що суттєво впливає на клітинні процеси, такі як метаболізм, диференціація, мембранний транспорт та сигнальні шляхи клітини. Мелузин належить до білків, які гостро реагують на порогові рівні механічного стресу та активують сигнальні шляхи кардіоміоцитів. Наші дослідження присвячені пошуку потенційних сайтів фосфорилювання мелузину з використанням біоінформаційного аналізу послідовності білка. Внаслідок об’єднаного біоінформатичного підходу передбачення сайтів фосфорилювання, еволюційних і структурних досліджень идентифіковано, що Ser326, Ser329, і Ser334 мелузина є потенційними ділянками для фосфорилювання протеїнкіназою СК2.; Phosphorylation is one of the most frequently occurring posttranslational modifications in proteins. It plays an essential role in transferring outside signals into a cell and regulates different cellular processes such as growth, metabolism, proliferation, motility and differentiation. Melusin is a stress response protein which strictly reacts to the threshold levels of mechanic stress and activates cardiomyocytes signaling pathways. The search for potential sites of melusin phosphorylation was performed using bioinformatic analysis of primary protein sequences. The comparative bioinformatic analysis of possible phosphorylation sites, evolutionary and structural motifs has identified Ser326, Ser329 and Ser334 as the most likely sites for phosphorylation of melusin by protein kinase CK2 in cardiamyocytes.
</summary>
<dc:date>2008-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Оптимізація роботи мультибіосенсора при інгібіторному аналізі токсинів</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157889" rel="alternate"/>
<author>
<name>Солдаткін, О.О.</name>
</author>
<author>
<name>Павлюченко, О.С.</name>
</author>
<author>
<name>Кукла, О.Л.</name>
</author>
<author>
<name>Архипова, В.М.</name>
</author>
<author>
<name>Дзядевич, С.В.</name>
</author>
<author>
<name>Солдаткін, О.П.</name>
</author>
<author>
<name>Єльська, Г.В.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157889</id>
<updated>2019-06-21T22:26:42Z</updated>
<published>2008-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Оптимізація роботи мультибіосенсора при інгібіторному аналізі токсинів
Солдаткін, О.О.; Павлюченко, О.С.; Кукла, О.Л.; Архипова, В.М.; Дзядевич, С.В.; Солдаткін, О.П.; Єльська, Г.В.
Досліджено роботу високочутливого та селективного мультибіосенсора на основі низки іммобілізованих ферментів як біоселективних елементів та матриці рН-чутливих польових транзисторів як перетворювачів біохімічного сигналу в електричний. Для створення біоселективних елементів мультибіосенсора використано ферменти ацетилхолінестеразу, бутирилхолінестеразу, уреазу, глюкозооксидазу та триферментну систему інвертаза–мутаротаза–глюкозооксидаза, які демонструють високу чутливість до дії токсинів. Визначено оптимальні концентрації субстратів, використані при інгібіторному аналізі, вони становлять для ацетилхоліну 10 мМ, бутирилхоліну – 5 мМ, сечовини – 5 мМ, цукрози – 5 мМ та глюкози – 2 мМ. Час інкубації мультибіосенсора в токсичних розчинах дорівнює 20 хв. Показано, що перехресного впливу субстратів для всіх використаних ферментних систем майже немає. перевірено також інгібіторну дію окремих токсинів та їхніх сумішей на біоселективні елементи мультибіосенсора.; The operation of highly sensitive and selective multibiosensor based on different immobilized enzymes as bioselective elements and the matrix of pH-sensitive field effect transistors as transducers has been investigated. To develop bioselective elements of multibiosensor, the enzymes acetylcholinesterase, butyryl-cholinesterase, urease, glucose oxidase, and three-enzyme system invertase-mutarotase-glucose oxidase with high sensitivity to toxins were used. The optimal concentrations of substrates for inhibitory analysis application were chosen as follows: 10 mM acetylcholine, 5 mM butyrylcholine, 5 mM urea, 5 mM sucrose, and 2 mM glucose. The incubation time of multibiosensor in toxic solution was 20 min. No cross-influence of substrates in all the enzyme systems used was found. The inhibitory influence of separate toxins and their mixture on the bioselective elements of multibiosensor was studied.; Исследована работа высокочувствительного и селективного мультибиосенсора на основе ряда иммобилизованных ферментов как биоселективных элементов и матрицы рН-чувствительных полевых транзисторов как преобразователей биохимического сигнала в электрический. Для создания биоселективных элементов мультибиосенсора использовали ферменты ацетилхолинэстеразу, бутирилхолинэстеразу, уреазу, глюкозооксидазу и трехферментную систему инвертаза–мутаротаза–глюкозооксидаза, демонстрирующие высокую чувствительность к действию токсинов. Определены оптимальные концентрации субстратов для использования в ингибиторном анализе, которые составили для ацетилхолина 10 мМ, бутирилхолина – 5 мМ, мочевины – 5 мМ, сахарозы – 5 мМ и глюкозы – 2 мМ. Время инкубации мульти- биосенсора в токсичных растворах составило 20 мин. Показано, что перекрестное влияние субстратов для всех использованных ферментных систем практически отсутствует. Также проверено действие отдельных токсинов и их смесей на биоселективные элементы мультибиосеносра.
</summary>
<dc:date>2008-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Эффективность доставки генов бакуловирусами в клетки млекопитающих in vitro</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157888" rel="alternate"/>
<author>
<name>Вагина, И.Н.</name>
</author>
<author>
<name>Аноприенко, О.В.</name>
</author>
<author>
<name>Захарук, Е.А.</name>
</author>
<author>
<name>Горчев, В.Ф.</name>
</author>
<author>
<name>Строковская, Л.И.</name>
</author>
<author>
<name>Соломко, А.П.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157888</id>
<updated>2019-07-06T16:36:42Z</updated>
<published>2008-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Эффективность доставки генов бакуловирусами в клетки млекопитающих in vitro
Вагина, И.Н.; Аноприенко, О.В.; Захарук, Е.А.; Горчев, В.Ф.; Строковская, Л.И.; Соломко, А.П.
Рекомбинантный бакуловирусный вектор, содержащий репортерный ген EGFP под регуляцией сильной промоторной кассеты CAG, использовали для трансдукции нормальной (HEK293) и опухолевой (HeLa) клеточных линий человека. Показана зависимость эффективности трансдукции от дозы вируса, времени инкубации с вирусом, температуры и типа клеток. Экспрессия репортерного гена носила временный характер и, постепенно уменьшаясь, детектировалась в единичных клетках на 15-е сутки после трансдукции.&#13;
Keywords: рекомбинантный бакуловирус, AcMNPV, трансдукция, временная экспрессия, генная терапия; Рекомбінантний бакуловірусний вектор, який містить репортерний ген EGFP під регуляцією сильної промоторної касети CAG, використано для трансдукції нормальної (HEK293) і пухлинної (HeLa) клітинних ліній людини. Показано залежність ефективності трансдукції від дози вірусу, часу інкубації з вірусом, температури і типу клітин. Експресія репортерного гена мала тимчасовий характер, поступово зменшувалась і детектувалась у поодиноких клітинах на 15-ту добу після трансдукції.; The recombinant baculovirus vector with EGFP reporter gene under the control of strong CAG promoter cassette was used for transduction of normal (HEK293) and tumor (HeLa) human cell lines. Dependence of transduction efficiency on the virus dose, time of virus incubation, temperature and cell type is shown. Transient reporter gene expression gradually diminished and was detected in single cells on the 15th day after transduction.
</summary>
<dc:date>2008-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
</feed>
