http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/151189 2026-04-12T12:22:05Z 2026-04-12T12:22:05Z Харитоненко, Г.І. Харченко, О.В. http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157690 2019-06-20T22:27:24Z 2008-01-01T00:00:00Z

Фосфатидилхолін і фосфатидилінозит – алостеричні регулятори 5-ліпоксигенази з бульб картоплі Харитоненко, Г.І.; Харченко, О.В. Визначено кінетичні константи реакції окиснення лінолевої кислоти за присутності очищеної 5-ліпоксигенази з бульб Solanum tuberosum. Показано, що гідрофільна та гідрофобна форми ферменту за умов міцелярної системи проявляють позитивну кооперативність відносно лінолевої кислоти. Приєднання фосфатидилхоліну або фосфатидилінозиту до ліпоксигенази призводить до вивільнення субстрату з ферменту і, таким чином, до зменшення або збільшення швидкості реакції відповідно. Отримані результати свідчать про алостеричний механізм регуляції активності 5-ліпоксигенази зазначеними фосфоліпідами.; Kinetic constants of the linoleic acid oxidation catalized by purified 5-lipoxygenase from Solanum tuberosum tubers have been determined. Hydrophilic and hydrophobic forms of the enzyme have been shown to bind linoleic acid with positive cooperativity in micellar system. Phosphatidylcholine and phosphatidylinositol binding to lipoxygenase results in the release of the substrate from the enzyme, causing the decrease or increase of the reaction rate, respectively. Presented findings imply the allosteric regulation of the 5-lipoxygenase activity by these phospholipids.; Определены кинетические константы реакции окисления линолевой кислоты в присутствии очищенной 5-липоксигеназы из клубней Solanum tuberosum. Показано, что гидрофильная и гидрофобная формы фермента в мицеллярной системе проявляют положительную кооперативность относительно линолевой кислоты. Присоединение фосфатидилхолина или фосфатидилинозита к липоксигеназе приводит к высвобождению субстрати из фермента и, таким образом, к уменьшению или увеличению скорости реакции соответственно. Полученные результаты свидетельствуют об аллостерическом механизме регуляции активности 5-липоксигеназы указанными фосфолипидами.

2008-01-01T00:00:00Z Михальченко, В.Г. Тсучигара, К. Мінченко, Д.О. Есумі, Г. Приступюк, О.М. Мінченко, О.Г. http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157689 2019-06-20T22:26:29Z 2008-01-01T00:00:00Z

Експресія мРНК 6-фосфофрукто-2- кінази/фруктозо-2,6-бісфосфатази-3 у щурів із стрептозотоциновим діабетом Михальченко, В.Г.; Тсучигара, К.; Мінченко, Д.О.; Есумі, Г.; Приступюк, О.М.; Мінченко, О.Г. Встановлено, що експресія мРНК 6-фосфофрукто-2-кінази/фруктозо-2,6-бісфосфатази-3 (PFKFB-3) в різних органах щурів з експериментальним цукровим діабетом змінюється неоднаково. Сплайс-варіанти мРНК PFKFB-3 експресуються в окремих органах специфічно і їхня експресія також зазнає змін при діабеті. Виявлено новий сплайс-варіант мРНК PFKFB-3, каталітичні домени в якому ідентичні основній ізоформі та уже відомим альтернативним сплайс-варіантам PFKFB-3, від яких він відрізняється лише довжиною С-кінцевої ділянки. Результати проведених досліджень вказують на те, що порушення гліколізу при стрептозотоциновому діабеті можуть бути пов’язані зі змінами в експресії PFKFB-3 – ключового ферменту регуляції гліколізу.; We have determined that changes in the expression of 6-Phosphofructo-2-Kinase/Fructose-2,6-Bisphosphatase mRNA in streptozotocin-diabetic rats vary in different organs. The expression of different splice variants of PFKFB-3 mRNA is organ specific and changes in diabetes. We have identified new splice variant of PFKFB-3 mRNA which has catalytic domains identical to those of the main isoform and other alternative splice variants of PFKFB-3 but differs by the length of C-terminus. Results of this investigation support possible role of PFKFB-3 isozymes in adaptation of the cells to disordered carbohydrate metabolism resulting from the insulin deficiency.; Показано, что экспрессия мРНК 6-фосфофрукто-2-киназы/фруктозо-2,6-бисфосфатазы-3 (PFKFB-3) в различных органах крыс с экспериментальным сахарным диабетом изменяется по-разному. Сплайс-варианты мРНК PFKFB-3 экспрессируются в отдельных органах специфически и их экспрессия также изменяется при диабете. Выявлен новый сплайс-вариант мРНК PFKFB-3, каталитические домены в котором идентичны основной изоформе и уже известным альтернативным сплайс-вариантам PFKFB-3, отличающийся от них лишь длиной С-концевой области. Результаты проведенных исследований указывают на то, что нарушение гликолиза при стрептозотоциновом диабете может быть связано и с изменениями в экспрессии PFKFB-3 – ключевого фермента регуляции гликолиза.

2008-01-01T00:00:00Z Заєць, І.Є. Козировська, Н.О. http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157688 2019-06-20T22:27:12Z 2008-01-01T00:00:00Z

Вплив консорціуму бактерій на розвиток окисного стресу у рослин сої при забрудненні грунту кадмієм Заєць, І.Є.; Козировська, Н.О. При різних концентраціях кадмію у грунті спрацьовують різні механізми стійкості сої до дії важких металів. Так, у коренях сої при перевищенні гранично допустимої концентрації кадмію (ГДК) у 10 разів окисне збурення є пролонгованішим і основний внесок у подолання стресу робить глутатіон-S-трансфераза, у той час як при 100-разовому перевищенні ГДК зменшення токсичності кадмію здійснюється за рахунок гваяколпероксидази і фенолів та меншою мірою – глутатіон-S-трансферази. Завдяки інгібуванню активності пероксидази бактерії консорціуму сприяють підвищенню концентрації пероксиду водню під час окисного збурення, що в свою чергу посилює експресію генів глутатіон-S-трансферази і ферментів фенілпропаноїдного метаболізму та ефективніше допомагає рослинам долати стрес.; Different mechanisms of heavy metal resistance operate in soy-bean at different concentrations of cadmium in soil. For instance, at 10 times excess of maximum permissible concentration (MPC) of cadmium the oxidative burst in soybean roots is more prolonged, and mainly glutathion-S-transferase contributes to overcoming the stress. At the same time guaiacolperoxidase and phenols play major role in reducing toxicity of cadmium at 100 excess of MPC, while the contribution of glutathion-S-transferase is deminished. The bacteria of consortium inhibit the activity of peroxidase and in this way elevate H2O2 concentration during oxidative burst which results in strengthening expression of the genes of glutathion-S-transferase and enzymes of phenilpropanoid metabolism and more effective overcoming of the stress by plants.; При разных концентрациях кадмия в почве срабатывают разные механизмы устойчивости растений к действию тяжелых металлов. Так, в корнях сои при 10-кратном превышении максимально допустимой концентрации (МДК) кадмия окислительный взрыв более пролонгирован и основной вклад в преодоление стресса вносит глутатион-S-трансфераза, в то время как при 100-кратном превышении МДК токсичность кадмия уменьшается посредством гваяколпероксидазы и фенолов и в меньшей степени – глутатион-S-трансферазы. Благодаря ингибированию активности пероксидазы бактерии консорциума усиливают процесс образования перекиси водорода во время окислительного взрыва, что в свою очередь, приводит к усилению экспрессии генов глутатион-S-трансферазы и ферментов фенилпропаноидного метаболизма и помогает растениям эффективнее преодолевать стресс.

2008-01-01T00:00:00Z Капустян, Л.М. Рожко, О.Т. Бобик, В.І. Крупська, І.В. Рябенко, Д.В. Хожаєнко, Ю.С. Гуртовий, В.А. Усенко, В.С. Сидорик, Л.Л. http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/157686 2019-06-20T22:27:10Z 2008-01-01T00:00:00Z

Вивчення змін кількісного рівня молекулярного шаперону Hsp60 у тканині серця при дилятаційній кардіоміопатії Капустян, Л.М.; Рожко, О.Т.; Бобик, В.І.; Крупська, І.В.; Рябенко, Д.В.; Хожаєнко, Ю.С.; Гуртовий, В.А.; Усенко, В.С.; Сидорик, Л.Л. Досліджено зміни кількісного рівня молекулярного шаперону Hsp60 у тканині серця при дилятаційній кардіоміопатії (ДКМП). Виявлено зростання сумарного вмісту Hsp60 як у лізатах тканини сердець людей, хворих на ДКМП, так і в лізатах тканин сердець мишей із експериментальним захворюванням, подібним до ДКМП людини. Вперше встановлено збільшення кількості Hsp60 у мітохондріальній фракції та зниження у цитоплазматичній, що може бути одним із чинників апоптозу кардіоміоцитів при серцевій недостатності, викликаній дією хронічного стресу. За результатами імуногістохімічного аналізу сердець мишей із експериментальною патологією, подібною до ДКМП людини, показано, що підвищення кількісного рівня Hsp60 у тканині серця носить неоднорідний характер: значне зростання відбувається лише в окремих кардіоміоцитах, ймовірно, в тих, де активовані антистресові механізми захисту клітини від дії хронічного стресу.; Досліджено зміни кількісного рівня молекулярного шаперону Hsp60 у тканині серця при дилятаційній кардіоміопатії (ДКМП). Виявлено зростання сумарного вмісту Hsp60 як у лізатах тканини сердець людей, хворих на ДКМП, так і в лізатах тканин сердець мишей із експериментальним захворюванням, подібним до ДКМП людини. Вперше встановлено збільшення кількості Hsp60 у мітохондріальній фракції та зниження у цитоплазматичній, що може бути одним із чинників апоптозу кардіоміоцитів при серцевій недостатності, викликаній дією хронічного стресу. За результатами імуногістохімічного аналізу сердець мишей із експериментальною патологією, подібною до ДКМП людини, показано, що підвищення кількісного рівня Hsp60 у тканині серця носить неоднорідний характер: значне зростання відбувається лише в окремих кардіоміоцитах, ймовірно, в тих, де активовані антистресові механізми захисту клітини від дії хронічного стресу.; Исследованы изменения количественного уровня молекулярного шаперона Hsp60 в ткани сердца при дилятационной кардиомиопатии (ДКМП). Выявлено увеличение общего количественного уровня Hsp60 как в лизатах ткани сердец человека, пораженных ДКМП, так и в лизатах ткани сердец мышей с экспериментальным заболеванием, подобным ДКМП человека. Впервые установлено увеличение содержания Hsp60 в митохондриальной и уменьшение в цитоплазматической фракции, что может являться одним из факторов апоптоза кардиомиоцитов при сердечной недостаточности, вызванной хроническим стрессом. Результаты иммуногистохимического анализа сердец мышей с экспериментальной патологией, подобной ДКМП человека, показали, что увеличение количественного уровня Hsp60 в ткани сердца имеет неоднородный характер: значительное возрастание происходит только в отдельных кардиомиоцитах, по всей видимости, тех, в которых активированы антистрессовые механизмы защиты клетки от действия хронического стресса.

2008-01-01T00:00:00Z