Біополімери і клітина, 2006, № 3http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/1511242026-04-12T12:31:58Z2026-04-12T12:31:58ZЕтаполан — мікробний екзополісахарид мультифункціонального призначенняПирог, Т.П.Корж, Ю.В.http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/1566002019-06-18T22:29:34Z2006-01-01T00:00:00ZЕтаполан — мікробний екзополісахарид мультифункціонального призначення
Пирог, Т.П.; Корж, Ю.В.
Підсумовано опубліковані експериментальні дані стосовно інтенсифікації синтезу, регуляції фізико-хімічних властивостей і практичного використання мікробного екзополісахариду (ЕПС) етаполану (продуцент — Acinetobacter sp. В-7005). Наведено характеристики етаполану і штаму продуцента, аналіз розроблених технологій біосинтезу цього ЕПС на різних вуглецевих субстратах (у тому числі і на су миші ростових С₂-С₆-сполук), переваги етаполану порівняно з відомими ЕПС, а також нові підходи до регуляції синтезу і властивостей етаполану.; The review summaries the data concerning the synthesis intensification, the regulation of physical and chemical properties and practical application of microbial exopolysaccharide (EPS) ethapolan (producer – Acinetobacter sp. B-7005). Ethapolan consist of the acylated (C10-C18 fatty acids) and non-acylated components, which are identical by the content of carbohydrates to pyruvic and glucuronic acids. The presence of fatty acids in this EPS composition causes the unique properties of the ethapolan solutions: ability to emulsify; to increase viscosity in presence of the cations, at low pH values and in Cu²⁺-glycin system. These properties determine practical ethapolan application in the oil, chemical, food industry and agriculture. The use of one tone of ethapolan in oil industry enables to obtain 240 tones of oil, in addition. The data were summarized concerning the technological parameters of this EPS biosynthesis on different carbon substrates (ethanol, carbohydrates, mixture of growth С₂-С₆-compounds), which allow decreasing the salts content in the producent cultivation medium 3–4 fold (to 2,95 g/l), to increase increasing the EPS quantity 2–5 fold and controlling simultaneously its composition and its physical and chemical properties necessary for a definite field of the ethapolan application.; Суммированы опубликованные экспериментальные данные, касающиеся интенсификации синтеза, регуляции физико-химических свойств и практического использования микробного экзополисахарида (ЭПС) этаполана (продуцент — Acinetobacter sp. В-7005). Приведены характеристики этаполана и штамма продуцента, анализ разработанных технологий биосинтеза этого ЭПС на разных углеродных субстратах (в том числе и на смеси ростовых С₂-С₆ -соединений), преимущества этаполана по сравнению с известными ЭПС, а также новые подходы к регуляции синтеза и свойств этаполана.
2006-01-01T00:00:00ZКультивування, виділення і отримання кристалів вірусу зеленої водорості Tetraselmis viridisСізов, Д.В.Поліщук, В.П.http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/1565872019-06-18T22:25:41Z2006-01-01T00:00:00ZКультивування, виділення і отримання кристалів вірусу зеленої водорості Tetraselmis viridis
Сізов, Д.В.; Поліщук, В.П.
Наведено методику отримання вірусу водоростей Т. viridis у високих концентраціях і розроблено схему його кристалізації, що в подальшому (за умови відповідності кристалів вимогам рентгено-структурного аналізу) дасть змогу визначити структуру віріонів. Отримані дані є корисними також для розробки нової модельної системи культивування вірусів, зокрема, фікоднавірусів.; The method of obtaining the virus of algae Tetraselmis viridis in high concentration is presented and the scheme of its crystallization is developed which will enable henceforth the determination of virion structure on condition that the crystals correspondence to the requirements of the X-ray structural analysis. The obtained data are also useful for the elaboration of a new model system of cultivating viruses, in particular, phycodnaviruses.; Представлена методика получения вируса водорослей Т. viridis в больших количествах и разработана схема его кристаллиза ции, что в дальнейшем (при условии соответствия кристаллов требованиям рентгеноструктурного анализа) даст воз можность определить структуру вирионов. Полученные данные могут также быть полезными для разработки новой модельной системы культивирования вирусов, в частности, фикоднавирусов.
Keywords: вирус Tetraselmis viridis, структура вирио нов, культивирование вирусов, фикоднавирусы
2006-01-01T00:00:00ZНизькотемпературна стабілізація глюкозооксидази в складі біологічного сенсораГрищенко, В.І.Нардід, О.А.Розанова, К.Д.Щетинський, М.І.Науменко, Є.Й.Дзядевич, С.В.http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/1565862019-06-18T22:28:56Z2006-01-01T00:00:00ZНизькотемпературна стабілізація глюкозооксидази в складі біологічного сенсора
Грищенко, В.І.; Нардід, О.А.; Розанова, К.Д.; Щетинський, М.І.; Науменко, Є.Й.; Дзядевич, С.В.
Для пошуку шляхів тривалого зберігання біосенсорів за допомогою низьких температур вивчено вплив заморожування—відігрівання з різними швидкостями охолодження на структурний стан глюкозооксидази. Щоб запобігти втраті властивостей ферменту у процесі низькотемпературно го зберігання застосовано такі кріопротекторш гліцерин, 1, 2-пропандіол і ДМСО. Гліцерин і 1, 2-пропандіол виявилися придатнішими для низькотемпературного зберігання глюкозооксидазного сенсора, що дало змогу не лише забезпечити збереження білкової частини біосенсора, а й не порушити захисного шару поверхні біосенсора.; The effect of freeze-thawing with various cooling rates on structural state of glucose oxidase using low temperatures has been studied for searching the ways of long-term preservation of biosensors. Such cryoprotectors as glycerol, 1,2-propane diol and DMSO were used for complete preservation of the enzyme properties in the process of low temperature preservation. The glycerol and 1,2-propane diol proved to be the most suitable for low temperature preservation of the glucose oxidase sensor that enabled to protect not only the protein part of biosensor but the biosensor protective surface as well.; Для поиска путей длительного хранения биосенсоров при помощи низких температур изучено влияние замораживания— оттаивания с разными скоростями охлаждения на структурное состояние глюкозооксидази. Чтобы избежать утраты свойств фермента в процессе низкотемпературного хранения использованы следующие криопротекторы: глииерин, 1, 2-пропандиол и ДМСО. Глииерин и 1, 2-пропандиол оказались более пригодными для низкотемпературного хранения глюкозооксидазного сенсора, что дало возможность не только уберечь белковую часть біосенсора, но и не нарушить защитного слоя поверхности биосенсора.
2006-01-01T00:00:00ZТеоретическая оценка подвижности участков пептидной цепи молекулы сывороточногоЩечкин, И.Е.Гуща, Т.О.http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/1565842019-06-18T22:29:23Z2006-01-01T00:00:00ZТеоретическая оценка подвижности участков пептидной цепи молекулы сывороточного
Щечкин, И.Е.; Гуща, Т.О.
Предложен метод оценки подвижности участков пептидной цепи молекул глобулярных белков, основанный на анализе рыхлости трехмерной структуры белка и величин невалентных взаимодействий между его остатками. При этом молекула рассматривается в единственной конформации, взятой из данных рентгеноструктурного анализа. Применение предложенного метода к молекуле сывороточного альбумина человека показало, что наибольшую подвижность можно ожидать от участков, находящихся как на концах цепи (в диапазоне остатков 33—137 и 500—582), так и в ее середине (остатки 257—304). Полученные результаты могут быть использованы для выбора модели подвижности при изучении динамики альбуминов.; Запропоновано метод оцінки рухливості ділянок пептидного ланцюга молекул глобулярних білків, який грунтується на аналізі пухкості тривимірної структури білка та величин невалентних взаємодій між його залишками. При цьому молекула розглядається в єдиній конформації, взятій із даних рентгеноструктурного аналізу. Застосування запропонованого методу до молекули сироваткового альбуміну людини показало, що найбільшу рухливість можна очікувати як для ділянок, розташованих на кінцях ланцюга (в діапазоні залишків 33— 137 і 500—582,) так і в його середині (залишки 257—304). Отримані результати можуть бути використані для вибору моделі рухливості при вивченні динаміки альбумінів.; The method for evaluation of mobility of peptide chain fragments in globular proteins is proposed. The method is based on the analysis of both the protein 3D structure friability and the values of non valent interactions between protein chain residues. The analysis is performed for a single protein conformation taken from X-ray structural data. The application of the proposed method to the molecule of human serum albumin has shown that the best mobility may be expected for the terminal chain segments (in the range of 33–137 and 500–582 residues), as well as for the segments located in the middle of the chain (257–304 residues). The obtained results may be used for selection of a mobility model while studying albumins dynamics.
2006-01-01T00:00:00Z