<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">
<title>Биополимеры и клетка, 1995, № 3-4</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/151014" rel="alternate"/>
<subtitle/>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/151014</id>
<updated>2026-04-12T18:35:56Z</updated>
<dc:date>2026-04-12T18:35:56Z</dc:date>
<entry>
<title>Optimization of obtaining the high label single strain probe based on the M13 phage</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155798" rel="alternate"/>
<author>
<name>Telegeev, G.D.</name>
</author>
<author>
<name>Dybkov, M.V.</name>
</author>
<author>
<name>Kiyanitsa, K.N.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155798</id>
<updated>2019-06-17T22:27:41Z</updated>
<published>1995-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Optimization of obtaining the high label single strain probe based on the M13 phage
Telegeev, G.D.; Dybkov, M.V.; Kiyanitsa, K.N.
A method is proposed to obtain high-label single strain probe on the basis of the M13 phage. This is based on the use of a specific primer and the procedure of purification of the synthesized probe using nitrocellulose.; Наведено методику одержання високоміченого одноланцюгового зонда на основі фага М13, що базується на використанні специфічного праймеру та процедурі очищення синтезованого зонду за допомогою нітроцелюлози.; Приведена методика получения высокомеченного одноцепочечного зонда на основе фага М13, базирующаяся на использовании специфического праймера и процедуре очистки синтезированного зонда с помощью нитроцеллюлозы.
</summary>
<dc:date>1995-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Изучение роли лизин- и аргинил-связывающих участков плазмина на начальных этапах гидролиза фибрин (оген)а</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155797" rel="alternate"/>
<author>
<name>Золотарева, Э.Н.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155797</id>
<updated>2019-06-17T22:29:58Z</updated>
<published>1995-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Изучение роли лизин- и аргинил-связывающих участков плазмина на начальных этапах гидролиза фибрин (оген)а
Золотарева, Э.Н.
Изучали влияние 6-аминогексановой кислоты (6-АГК) и L-аргинина на скорости на­ чальных этапов гидролиза фибрин(оген)а Lys₇₇-, Val₄₄₂- и Lys₅₈₀-плазмином. Показано, что 6-АГК в концентрациях, насыщающих участки связывания тяжелой цепи плазмина, сильнее тормозила второй этап реакции (гидролиз Х-фрагментов), чем первый (гидро­лиз фибрина). Влияние аргинина в концентрациях, насыщающих участки связывания кринглов 1 и 5, на первом этапе было таким же, как у 6-АГК., а на втором этапе не проявлялось. Сделано предположение о том, что во взаимодействие фермента с суб­стратом на первом этапе вовлечены кринглы 5 и 1, а на втором – крингл 4.; Вивчали вплив 6-аміногексанової кислоти (6-АГК) і і-аргініну на швидкості початко­вих етапів гідролізу фібрин (оген) уys₇₇-, Val₄₄₂- і Lys₅₈₀--плазміном. Показано, що 6-АГК у концентраціях, насичуючих ділянки зв'язування важкого ланцюга плазміну, дужче гальмувала другий етап реакції (гідроліз Х-фрагментів), ніж перший (гідроліз фібрину). Вплив аргініну у концентраціях, насичуючих ділянки зв'язування кринглів А і 5. на першому .етапі був таким самим, як і 6-АГК, а на другому етапі не ви­являвся. Зроблено припущення про те, що до взаємодії ферменту з субстратом на першому етапі залучено крингли 5 і 1, а на другому – крингл 4.; The effect of 6-aminohexane acid (6-AHA) and L-arginine on the rates of early stages of fibrinogen hydrolysis by Lys₇₇-plasmin, Val₄₄₂-plasmin and Lys₅₈₀-plasmin were studded. It was shown that 6-AHA on the second reaction stage (hydrolysis of X) in the concentrations saturating the site, of plasmin heavy chain had a strong inhibiting influence even more stronger than a the first stage (hydrolysis of fibrinogen). Effect of arginine and 6-AHA on the first stage hydrolysis was identical. Arginine effect on the second stage failed to be observed while its concentration were effecting kringle 1 and 5. It was suggested the enzyme interaction with substrate took place on the first stage of hydrolysis under kringles 5 and 1 patrkipation on second stage – under kringle 4 participation.
</summary>
<dc:date>1995-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Структурні особливості та біологічна активність мананів Candida spec. H</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155794" rel="alternate"/>
<author>
<name>Коваленко, О.Г.</name>
</author>
<author>
<name>Шашков, О.С.</name>
</author>
<author>
<name>Васильєв, В.М.</name>
</author>
<author>
<name>Телегєєва, Т.А.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155794</id>
<updated>2019-06-17T22:29:56Z</updated>
<published>1995-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Структурні особливості та біологічна активність мананів Candida spec. H
Коваленко, О.Г.; Шашков, О.С.; Васильєв, В.М.; Телегєєва, Т.А.
З використанням методів метилювання, перйодатного окислення (деградація за Смітом) і спектроскопії ¹³С-ЯМР вивчали структурні особливості мананів, продукованих трьома представниками Candida spec. Показано, що манан С. iropicalis являє собою сильнорозгалужений ланцюг, манопіранозні залишки якого пов'язані між собою глікозидними зв'язками типу α(1→2), α(1→3) і α(1→6). Основну частину полімеру (більше 40 %) складають α(1→2)-зв'язки, локалізовані у бічних відгалуженнях головного ланцюга, зв'язаного α (1→6)-зв'язком. Аналогічні типи зв'язків знайдено і в інших мананів Candida spec. Перйодатне окислення мананів призводить до повної або часткової (в залежності від концентрації перйодату) деградації вуглецевого ланцюга α (1→2)-, α (1→2) α (1→6)-зв'язаної манопіранози та втрати антивірусної активності мананів. Встановлено, що біологічна активність мананів Candida spec, обумовлена особливостями їх хімічної будови, зокрема, розгалуженістю ланцюга, наявністю α(1→2)- і α(1→2) α(1→6)-зв'язаної манопіранози, яка містить гідроксильні групи біля 3-го і 4-го вуглецевих атомів.; С помощью методов метилирования, периодатного окисления (дегра¬дация по Смиту) и спектроскопии ¹³C-HMP изучены структурные особенности маннанов, продуцируемых тремя представителями Candida spec. Показано, что манная С. tropicalis представляет собой снльноразветвленную цепь, манпопиранозпые остатки в которой связаны между собой гликозид- ными связями типа α(1→2), α(1→3) иα(1→6). Основную часть полимера (более 40%) составляют α(1→2)-связи, локализованные в боковых ответвлениях главной цепи, связанной α( 1→6)-связью. Аналогичные типы связей обнаружены и у других маннанов Candida spec. Периодатное окисление маннанов приводит к полной или частичной (в зависимости от концентрации периодата) деградации углеродной цепи α(1→2)-, α(1→2)α(1→6)-овязанмой маинопиранозы и потере антивирусной активности маннанов. Установлено, что биологическая активность маннанов Candida spec, обусловлена особенностями их химического строения, в частности, разветвленностыо цепи, наличием α(1→2)- и α(1→2) α( 1→6) - связанной маинопиранозы, содержащей свободные гидроксильные группы при 3-м и 4-м углеродных атомах.; The structural peculiarities of mannanes, produced by three representatives of Candida sp. were studied by methods of methylation, periodic oxydation (degradation by Smith) and ¹³C-NMR spectroscopy. It had been shown that mannan from C. tropicalis exhibits the chained polymer in which mannopyranosyl residues are linked by α(1→2), α(1→3)- and α(1→6)-glycosyl bonds. The analogous bonds were detected in other mannans from Candida. The periodic oxydation leads to full or partial degradation of carbon chains and loss of mannan antiviral activity. It had been stated that the biological activity of mannanes depends on their chemical structure, especially the chain branching, presence of α(1→2)- and α(1→2) α(1→6)-linked mannopyranosa with OH-groups at 3 and 4 carbon atoms.
</summary>
<dc:date>1995-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Получение и молекулярно-биологический анализ трансгенных растений гороха (Pisum sativum L), содержащих Ds-элемент кукурузы</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155789" rel="alternate"/>
<author>
<name>Рачек, Л.И.</name>
</author>
<author>
<name>Стороженко, С.В.</name>
</author>
<author>
<name>Кучук, Н.В.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/155789</id>
<updated>2019-06-18T22:28:48Z</updated>
<published>1995-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Получение и молекулярно-биологический анализ трансгенных растений гороха (Pisum sativum L), содержащих Ds-элемент кукурузы
Рачек, Л.И.; Стороженко, С.В.; Кучук, Н.В.
Обладающие повышенной регенерационной способностью растения гороха (P. sati­vum L.) трансформированы конструкцией, содержащей Ds-элемент системы контро­лирующих элементов Ac/Ds кукурузы. Трансформацию проводили кокультивированием. растительных тканей с Agrobacterium tumefaciens. Селектирован ряд устойчивых к канамицинсульфату линий. При помощи методов ПЦР-анализа и Сацзерн-блоттинггибридизации показана интеграция Ds-элемента в состав геномной ДНК гороха.; Рослини гороху (P. sativum L.) з підвищеною регенераційною здатністю трансформу­вали конструкцією, яка містить Ds-елемет системи контролюючих елементів Ac/Ds ку­курудзи. Трансформацію здійснювали кокультивуванням рослинних тканин з Agrobacterium tumefaciens. Селекційовано ряд стійких до канаміцинсульфату ліній. За до­помогою методів ПЦР-аналізу і Саузерн-блотинг-гібридизації показано інтеграцію Ds-елемента до складу геномної ДНК гороху.; Pea plants have been transformed with the gene construction containing Ds-element of Ac/Ds maize transposon system. The construction was introduced into pea plants using Agrobaclerium tumefaciens-mediaied transformation. Several transgenic plants have been selected on the nutritional medium contained the kanamycinsulphate as a selective agent. Concentration of NPTII protein was determined by ELISA assay. Using PCR-analyses and Southern blotting hybridization an integration of Ds-element in plant genome has been confirmed.
</summary>
<dc:date>1995-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
</feed>
