<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/">
<title>Биополимеры и клетка, 1988, № 5</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/150967" rel="alternate"/>
<subtitle/>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/150967</id>
<updated>2026-04-21T13:58:32Z</updated>
<dc:date>2026-04-21T13:58:32Z</dc:date>
<entry>
<title>Некоторые физико-химические свойства ДНК вируса денсонуклеоза комаров</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/154055" rel="alternate"/>
<author>
<name>Бучацкий, Л.П.</name>
</author>
<author>
<name>Филенко, О.М.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/154055</id>
<updated>2019-06-15T22:27:24Z</updated>
<published>1988-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Некоторые физико-химические свойства ДНК вируса денсонуклеоза комаров
Бучацкий, Л.П.; Филенко, О.М.
Изучены некоторые физико-химические свойства ДНК ВДК: взаимодействие с формальдегидом, температура плавления, плавучая плотность в хлористом цезии, коэффициент седиментации. Показано, что по ряду свойств ДНК ВДК близка к представителям рода парвовирусов.; Вивчено деякі фізико-хімічні властивості ДНК ВДК: взаємодія з формальдегідом, температура плавлення, плавуча щільність у хлористому цезії, коефіцієнт седиментації. Показано, що за низкою властивостей ДНК ВДК близька до представників роду парвовірусів.; Mosquito densonucleosis virus (MDV) is isolated from the blood-suckling mosquito Aedes aegypti and properties of its DNA are characterized. The reaction of formaldehyde with MDV virion and extracted DNA suggests that DNA in situ and in vitro is single-stranded. DNA extracted from MDV has a buoyant density of 1.734 g/cm³ in cesium chloride. The S₂₀, was determined in alcaline sucrose gradients to be 9.2, that corresponds to the molecular weight 2.5X10⁶ daltons. Basing on the melting curve and the reaction with formaldehyde the DNA of MDV is believed to be closely related to members' of the parvovirus subgroup.
</summary>
<dc:date>1988-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Рестрикционный анализ ядерной ДНК гриба Verticillium dahliae Kleb</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/154054" rel="alternate"/>
<author>
<name>Мухамедов, Р.С.</name>
</author>
<author>
<name>Холмуратов, Э.Г.</name>
</author>
<author>
<name>Абдукаримов, А.А.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/154054</id>
<updated>2019-06-15T22:27:25Z</updated>
<published>1988-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Рестрикционный анализ ядерной ДНК гриба Verticillium dahliae Kleb
Мухамедов, Р.С.; Холмуратов, Э.Г.; Абдукаримов, А.А.
Получены протопласты гриба V. dahliae, выделена ядерная ДНК и проведен рестрикционный анализ рестриктазами BamHI, Sau961, Hindlll, BspRI, Sau3A. При этом выявлены повторяющиеся последовательности, которые, вероятно, представлены рибосомными генами. При кросс-гибридизации ДНК, выделенной из различных сортов и видов хлопчатника, с ДНК гриба-патогена выявлена корреляция между степенью поражаемости грибом V. dahliae и степенью гибридизации гомологичных последовательностей.; Отримано протопласти гриба V. dahliae, виділено ядерну ДНК і проведено рестрикційний аналіз рестриктазами BamHI, Sau961, HindIII, BspRI, Sau3A. При цьому виявлено повторювані послідовності, які, ймовірно, представлені рибосомними генами. При крос-гібридизації ДНК, виділеної з різних сортів і видів бавовнику, з ДНК гриба-патогена виявлено кореляцію між ступенем ураження грибом V. dahliae і ступенем гібридизації гомологічних послідовностей.; The protoplasts of fungi Verticillium dahliae Kle.b were obtained, the nuclear DNA was isolated, the restriction analysis by restrictases BamHI, HindIII, BspRI, Sau3A, Sau961 was made. Under these conditions the high repeated sequences of ribosomal genes were probably revealed. The cross-hybridization of DNA from different cotton species and cultivars with DNA of the pathogene fungus revealed a correlation between a degree of damage by Verticillium dahliae and a degree of hybridization of homologous sequences.
</summary>
<dc:date>1988-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Подобие ДНК-узнающих структур активатора координированной транскрипции генов, кодирующих ферменты биосинтеза аминокислот у дрожжей, регуляторов дифференцировки клеток дрожжей и регуляторов развития и морфогенеза</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/154053" rel="alternate"/>
<author>
<name>Шестопалов, Б.В.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/154053</id>
<updated>2019-06-15T22:27:23Z</updated>
<published>1988-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Подобие ДНК-узнающих структур активатора координированной транскрипции генов, кодирующих ферменты биосинтеза аминокислот у дрожжей, регуляторов дифференцировки клеток дрожжей и регуляторов развития и морфогенеза
Шестопалов, Б.В.
Методом необходимых стереохимических условий существования ДНК- узнаюшей структуры спираль–изгиб–спираль получена локализация этой структуры в ДНК-узнающем домене белка GCN4 – сегменте 256–278. Обнаружена гомология по аминокислотной последовательности структур спираль–изгиб–спираль белков GCN4, МАТα1 и МАТα2 и гомеодоменсодержащих белков.; Методом створення необхідних стереохімічних умов існування ДНК-розпізнавальної структури спіраль-вигин-спіраль отримано локалізацію цієї структури в ДНК-розпізнавальному домені білка GCN4-сегменті 256–278. Виявлено гомологію за амінокислотною послідовностю структур спіраль-вигин-спіраль білків GCN4, МАТα1 і МАТα2 та гомеодоменвмісних білків.; Basing on the data obtained by the method of necessary stereochemical requirements of the DNA-recognizing structure helix-turn-helix existence and the available data from literature a conclusion is made that 1) GCN4 protein, probably, recognizes DNA using DNA-recognizing structure helix-turn-helix, localized in the amino acid sequence segment 256–278 and 2) DNA-recognizing structure of GCN4 protein is similar to those of MATα1 and MATα2 proteins, and homoeodomain-containing proteins.
</summary>
<dc:date>1988-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
<entry>
<title>Индуцируемая олигонуклеотидным субстратом димеризация эндодезоксирибонуклеазы Mval</title>
<link href="http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/154051" rel="alternate"/>
<author>
<name>Овечкина, Л.Г.</name>
</author>
<author>
<name>Попова, С.Р.</name>
</author>
<author>
<name>Зиновьев, В.В.</name>
</author>
<author>
<name>Вайткявичюс, Д.П.</name>
</author>
<author>
<name>Янулайтис, А.А.</name>
</author>
<author>
<name>Горбунов, Ю.А.</name>
</author>
<author>
<name>Малыгин, Э.Г.</name>
</author>
<id>http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/154051</id>
<updated>2019-06-15T22:27:23Z</updated>
<published>1988-01-01T00:00:00Z</published>
<summary type="text">Индуцируемая олигонуклеотидным субстратом димеризация эндодезоксирибонуклеазы Mval
Овечкина, Л.Г.; Попова, С.Р.; Зиновьев, В.В.; Вайткявичюс, Д.П.; Янулайтис, А.А.; Горбунов, Ю.А.; Малыгин, Э.Г.
Методом электрофореза в денатурирующих условиях определена молекулярная масса эндодезоксирибонуклеазы MvaL. Показано, что исследованный белок состоит из одной субъединицы молекулярной массы 31 300±400. Близкие значения получены при ультрацентрифугировании фермента в градиенте концентрации сахарозы и гель-фильтрации. В присутствии олигонуклеотидного субстрата наблюдается увеличение молекулярной массы фермента до 53 000 ± З000 Да, что связано с димеризацией белка при образовании фермент-субстратного комплекса.; Методом електрофорезу за денатурувальних умов визначено молекулярну масу ендодезоксирибонуклеази MvaL. Показано, що досліджуваний білок складається з однієї субодиниці з молекулярною масою 31300 ± 400. Близькі значення отримано при ультрацентрифугуванні ферменту в градієнті концентрації сахарози і гель-фільтрації. За присутності олігонуклеотидного субстрату спостерігається збільшення молекулярної маси ферменту до 53000 ± 3000 Да, що пов’язано з димеризацією білка при утворенні фермент-субстратного комплексу.; Molecular weight of the endonuclease Mval was determined by the method of gel electrophoresis under denaturing conditions. The enzyme consists of a single polypeptide chain with molecular weight of 31300±400 dalton. Similar data are obtained by gel filtration and sucrose density gradient centrifugation. In the presence of substrate the oligonucleotide molecular weight of endonuclease Mval increases up to 53000±3000 dalton, that is related to protein dimerization during the formation of the enzyme-substrate complex.
</summary>
<dc:date>1988-01-01T00:00:00Z</dc:date>
</entry>
</feed>
