http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/150942 2026-04-21T21:16:04Z 2026-04-21T21:16:04Z О.М. Платонов http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/152199 2019-06-08T22:25:31Z 1985-01-01T00:00:00Z

IV Советско-итальянский симпозиум «Макромолекулы в функционирующей клетке» (Киев, 4—10 июля 1984 г.) О.М. Платонов

1985-01-01T00:00:00Z Сорокин, А.В. Йоманатас, Ю.В. Аваков, А.С. Богуш, В.Г. Гайда, Г.З. Стронгин, А.Я. Козлов, Ю.И. Степанов, А.И. Дебабов, В.Г. http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/152198 2019-06-08T22:25:11Z 1985-01-01T00:00:00Z

Ген α-амилазы - модель для конструирования секреторных векторов Сорокин, А.В.; Йоманатас, Ю.В.; Аваков, А.С.; Богуш, В.Г.; Гайда, Г.З.; Стронгин, А.Я.; Козлов, Ю.И.; Степанов, А.И.; Дебабов, В.Г. Ген α-амилазы B. amyloliquefaciens А 50 клонирован в клетках E. coli и B. subtills . Лидерная часть гена, включающая последовательность, кодирующую сигнальный пептид, использована для конструирования секреторных векторов. Один из полученных векторов использовали для экспресии в клетках E. coll и B. subtllisлейкоцитарного интерферона человека. Показано, что секреция интерферона в клетках этих микроорганизмов отличается от секреции α-амилазы в E. coli значительная часть интерферона обнаруживается в цитоплазме, а в B. subtllis в мембранной фракции.; Ген α-амілази B. amyloliquefaciens А 50 клонований в клітинах E. coli і B. subtills. Лідерна частина гена, що включає послідовність, яка кодує сигнальний пептид, використана для конструювання секреторних векторів. Один з отриманих векторів використовували для експресії в клітинах E. coll і B. subtllis лейкоцітарного інтерферону людини. Показано, що секреція інтерферону в клітинах цих мікроорганізмів відрізняється від секреції α-амілази в E. coli значна частина інтерферону виявляється в цитоплазмі, а в B. subtllis в мембранній фракції.; Bacillus amyloliquefaciens A50 alpha-amylase gene was cloned in E. coli and B. subtills cells. The leader part of the gene which includes the signal peptide coding sequence was used for secretion vector construction. One of the vectors obtained was applied for human leukocyte interferon expression in E. coli and B. subtllis. The secretion of interferon and alpha-amylase was shown to differ in these microorganisms. A large amount of interferon in E. coli is found in cytoplasm while in B. subtilis it is found in the membrane fraction.

1985-01-01T00:00:00Z Терских, В.В. Бронштейн, И.Б. Громова, И.И. Тимофеев, А.В. Кафиани, К.А. http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/152197 2019-06-08T22:25:16Z 1985-01-01T00:00:00Z

ДНК-топоизомеразы пролиферирующих животных клеток Терских, В.В.; Бронштейн, И.Б.; Громова, И.И.; Тимофеев, А.В.; Кафиани, К.А. При стимулировании пролиферации фибробластов китайского хомячка добавлением к культуре свежей эмбриональной сыворотки удельная активность топоизомеразы 1 в частично очищенных препаратах из клеточных ядер, выделенных на разных сроках после стимуляции, резко возрастает, достигая максимума на 10-м часу, за 10 ч до массового вступления клеток в S-фазу. Этот результат указывает на роль топоизомеразы 1 в контроле клеточной пролиферации. С целью разработки подхода к выделению и изучению ДНК-последовательностей, с которыми топоизомераза взаимодействует в клетке, изучалось образование ковалентных комплексов, образуемых высокоочищенным препаратом топоизомеразы I с кольцевой суперспиральной ДНК (плазмиды рВRЗ22), а также с ДНК из ядер фибробластов китайского хомячка. Описаны выделение и характеристика комплексов путем седиментации и равновесного ультрацентрифугирования, что позволяет изучать как белковый, так и нуклеиновый компоненты таких комплексов.; При стимулюванні проліферації фібробластів китайського хом’ячка додаванням до культури свіжої ембріональної сироватки питома активність топоізомерази I у частково очищених препаратах з клітинних ядер, виділених на різних термінах після стимуляції, різко зростає, досягаючи максимуму на 10-тій год, за 10 год до масового вступу клітин у S-фазу. Цей результат вказує на роль топоізомерази I у контролі клітинної проліферації. Для розробки підходу до виділення і вивчення ДНК-послідовностей, з якими топоізомераза взаємодіє в клітині, вивчали утворення ковалентних комплексів, сформованих високоочищеним препаратом топоізомерази I з кільцевою суперспіральною ДНК (плазміди рВRЗ22), а також з ДНК із ядер фібробластів китайського хом’ячка. Описано виділення комплексів та наведено їхні характеристики в результаті седиментації і рівноважного ультрацентрифугування, що дозволяє вивчати як білковий, так і нуклеїновий компоненти таких комплексів.; Chinese hamster fibroblasts were stimulated to proliferate by adding 10 % embryonic serum to the culture. Specific activity of type 1 topoisomerase in partially purified nuclear extracts, prepared at various times after serum addition, markedly increased, peaking at the 10th hour, 10 hour before a mass entry of the cells into the S-phase. This indicates a role of topoisomerase I in the control of cell proliferation. With the aim of developing an approach to isolation and analysis DNA sequences that are the targets for topoisomerases in the cell, complex formation between the highly purified topoisomerase I and circular supertwisted DNA (of the plasmid pBR322) or nuclear DNA of Chinese hamster fibroblasts was studied. Isolation and characterization of the complexes by sedimentation and equilibrium density centrifugation are described, which allows characterizing the protein as well as the DNA moieties of the complexes.

1985-01-01T00:00:00Z Збарский, И.Б. http://dspace.nbuv.gov.ua:80/handle/123456789/152196 2019-06-08T22:25:26Z 1985-01-01T00:00:00Z

Белковый состав и организация ядерного матрикса Збарский, И.Б. В пролиферирующих клетках ядерный матрикс отличается повышенным содержанием ламина В и сниженным — полипептидов с молекулярной массой около 30000. В гепатомах и других опухолях помимо отмеченных особенностей резко увеличено содержание высокомолекулярных (свыше 100000) полипептидов как в ядерном матриксе, так и в остаточном белке. В ядерном матриксе выявлены гранулярные образования диаметром 25—30 нм, сходные с периферическими гранулами поровых комплексов. Такие гранулы удается изолировать после обработки разведенной щелочью или гиалуронидазой. Высокомолекулярные белки щелоченерастворимой фракции ядерного матрикса, подобно полипептидам ламин, иммунологически выявляются по периферии интерфазного ядра, но во время митоза они распределяются по всей клетке. Белки ядерного матрикса характеризуются высокой интенсивностью включения меченых предшественников, причем включение в наиболее высокомолекулярные и наиболее низкомолекулярные компоненты подавляется хлорамфениколом.; У проліферуючих клітинах ядерний матрикс відрізняється підвищеним вмістом ламіну В і зниженим – поліпептидів з молекулярною масою приблизно 30 000. В гепатомах та інших пухлинах, крім зазначених особливостей, різко збільшений вміст високомолекулярних (понад 100 тисяч) поліпептидів як у ядерному матриксі, так і в залишковому білку. У ядерному матриксі виявлено гранулярні утворення діаметром 25–30 нм, подібні до периферичних гранул порових комплексів. Такі гранули вдається ізолювати після обробки розведеним лугом або гіалуронідазою. Високомолекулярні білки лугонерозчинної фракції ядерного матриксу, подібно поліпептидам ламін, імунологічно виявляються по периферії інтерфазного ядра, але під час мітозу вони розподіляються по всій клітині. Білки ядерного матриксу характеризуються високою інтенсивністю включення мічених попередників, причому включення в найвисокомолекулярніші і найнизькомолекулярніші компоненти пригнічується хлорамфеніколом.; In proliferating cells the nuclear matrix differs in higher content of lamin B and lower content of polypeptides in the region of about 30 kilodaltons. In hepatomas and other tumours in addition to these features the content of high molecular weight (higher than 100 kilodalton) polypeptides is considerably elevated in the nuclear matrix as well as in the residual protein fraction. Granules, 25-30 nm in diameter, similar to annular granules of the pore complexes are observed in the nuclear matrix. These granules may be isolated after treatment with dilute alkali or hyaluronidase. High molecular weight polypeptides of the alkali-insoluble fraction of the nuclear matrix, as well as lamins, are revealed by immunofluorescence at the periphery of the interphase nucleus, however, during mitosis they are spread all over the cell. The proteins of the nuclear matrix intensely incorporate the labelled precursors, the incorporation into the most high molecular weight and into the most lower molecular weight polypeptides being inhibited by chloramphenicol.

1985-01-01T00:00:00Z