Фермент каталаза знайдений у всіх групах еукаріотичних організмів. Він локалізований в пероксисомах і цитозолі, відіграє головну роль у регулюванні внутрішньоклітинного вмісту пероксиду водню. Відомо кілька методик визначення активності каталази, однак всі вони розроблені для тваринних об’єктів і не можуть бути застосовані для рослин без відповідних уточнень. Запропоновано нову модифікацію методики вимірювання активності каталази, що ґрунтується на утворенні комплексу між пероксидом водню та молібдатом амонію. Протестовано різні умови інкубації проб. Обговорено переваги й обмеження різних методик визначення каталазної активності.
Фермент каталаза обнаружен во всех группах эукариотических организмов. Он локализован в пероксисомах и цитозоле, играет главную роль в регуляции внутриклеточного содержания пероксида водорода. Известно несколько методик определения активности каталазы, однако все они разработаны для животных объектов и не могут применяться для растений без соответствующих уточнений. Предложена новая модификация методики измерения активности каталазы, которая основывается на образовании комплекса между пероксидом водорода и молибдатом аммония. Протестированы различные условия инкубации проб. Обсуждены преимущества и ограничения разных методик определения каталазной активности.
Catalase was found in all groups of eukaryotes. This enzyme is located in peroxisomes and cytoplasm and plays a central role in the control of the intercellular level of hydrogen peroxide. Several methods of catalase activity measuring were proposed. However, these methods were developed for animal tissues and cannot be applied for plants without appropriate corrections. Here we describe a novel modification for catalase activity assay based on the formation of complex between hydrogen peroxide and ammonium molybdate. Various incubation conditions were tested. Advantages and limitations of different methods are discussed.
