Досліджені ліпазоподібні властивості нанопоруватих вуглецевих матеріалів (активоване вугілля типу СКН та КАУ і їхні окиснені форми) в порівнянні із активністю нативного та адсорбційно іммобілізованого ферменту ліпаза в модельній реакції каталітичного гідролізу п-нітрофенілпальмітата за рН 6,0–8,0. Знайдено, що окиснені форми вугілля СКНок та КАУок виявляють власну каталітичну активність, яка складає відповідно 25 % та 12 % від активності нативного ферменту. Ліпаза Candida rugose, фізично іммобілізована на поверхні нанопоруватих вуглецевих матеріалів, зберігає 30–50 % активності. Як допування вуглецевої поверхні гетероатомами, так і структурні характеристики носія впливають на активність іммобілізованого ензиму.
The lipase–mimetic properties of nanoporous carbon materials (activated carbons of SKN and KAU type, their modified forms) in comparison with native and immobilized lipase the model reaction of p–nitrophenyl palmitate hydrolysis at pH6.0-8.0 range was studied. It was found that oxidized forms of SKNox and KAUox exhibit their own catalytic activity, which is respectively 25 % and 12 % of native enzyme activity. Candida rugose lipase physically immobilized on the surface of nanoporous carbon materials retains 30-50% of its activity. Both carbon surface heteroatom dopping and its structure characteristics influence on activity of immobilized enzyme.
Исследованы липазоподобные свойства нанопористых углеродных материалов (образцы активированного угля типа СКН и КАУ, их окисленные формы) в сравнении с нативным и адсорбционно иммобилизированным ферментом липаза в модельной реакции каталитического гидролиза п-нитрофенилпальмитата при рН 6.0–8.0. Найдено, что окисленные формы углей СКНок и КАУок проявляют собственную каталитическую активность, которая составляет, соответственно, 25 % и 12 % от активности нативного фермента. Липаза Candida rugose, физически иммобилизированная на поверхности нанопористых углеродных материалов, сохраняет 30–50 % активности. Как допирование углеродной поверхности гетероатомами, так и структурные характеристики носителя влияют на активность иммобилизованного энзима.
